Mais les oligo-éléments ne peuvent pas être utilisés par l’organisme tant qu’ils ne sont pas intégrés à une molécule de protéine. Le sélénium est unique car il est replié dans sa protéine alors que la molécule de protéine est encore en cours de fabrication. Tous les autres oligo-éléments sont ajoutés à leurs molécules protéiques respectives après que la cellule a fini de synthétiser la protéine.

Des chercheurs de l’université de l’Illinois à Chicago ont découvert exactement comment le sélénium est incorporé dans les sélénoprotéines. Cette découverte est publiée dans la revue Nature Communications.

Les protéines sont fabriquées en reliant les acides aminés, un par un, dans une chaîne. Des structures cellulaires appelées ribosomes servent de stations d’accueil, où tous les composants impliqués dans la production de protéines se rassemblent : l’ARN messager, qui sert de modèle à la protéine, les blocs d’acides aminés, chacun attaché à son propre ARN de transfert spécifique, et diverses molécules auxiliaires. Les facteurs d’élongation sont un type important de protéines auxiliaires qui guident les acides aminés vers le ribosome pendant la synthèse des protéines. Chez l’homme, le facteur d’élongation eEF1A aide à assembler les acides aminés au ribosome, c’est-à-dire tous les acides aminés sauf la sélénocystéine, l’acide aminé qui contient du sélénium.

Chez l’homme, la sélénocystéine est incorporée dans les protéines à l’aide d’un facteur d’élongation unique appelé eEFSec, dont le fonctionnement est très différent de celui de eEF1A. « Nous savons que le sélénium est spécial lorsqu’il s’agit de la synthèse des protéines, car il y a un tout autre ensemble de règles et d’outils à utiliser », explique Miljan Simonovic, professeur associé de biochimie et de génétique moléculaire à la faculté de médecine de l’UIC et auteur correspondant de l’article. « Non seulement elle possède son propre facteur d’élongation, mais la sélénocystéine est également très inhabituelle car elle est représentée dans le code génétique par la même clé de trois lettres, ou codon, qui signale l’arrêt de la synthèse des protéines. »

Normalement, lorsque le ribosome lit l’ARN messager – ou ARNm – et atteint ce codon d’arrêt, il se détache de l’ARNm car son travail est terminé, bien que la protéine complète puisse encore être modifiée par d’autres processus.

Mais parfois, le ribosome franchit le signal d’arrêt et ajoute de la sélénocystéine à la place – et continue à allonger la protéine jusqu’à ce qu’il atteigne un autre signal d’arrêt. Lorsque le codon stop signifie « ajoutez une sélénocystéine », d’autres facteurs protéiques ainsi que des caractéristiques structurelles de l’ARNm autour de ce codon stop, telles que des boucles, indiquent au ribosome de ne pas arrêter la production de la sélénoprotéine », explique Malgorzata Dobosz-Bartoszek, associée de recherche postdoctorale en sciences biologiques, qui est l’auteur principal de l’article. « Le facteur d’élongation de la sélénocystéine, eEFSec, joue un rôle clé en aidant à reconnaître le codon d’arrêt comme codant réellement pour la sélénocystéine. »

Selon Simonovic, le facteur d’élongation eEFSec se distingue également par la façon dont il change de forme lorsqu’il délivre la sélénocystéine au ribosome. Les chercheurs ont montré que le facteur d’élongation eEFSec se courbe d’environ 20 degrés lorsqu’il délivre la sélénocystéine, alors que le facteur eEF1A se courbe « de façon beaucoup plus spectaculaire – plutôt à 90 degrés » lorsqu’il dépose les autres acides aminés.

Simonovic pense que la raison pour laquelle la sélénocystéine est traitée si différemment pendant la synthèse des protéines remonte au Grand événement d’oxygénation. Il s’agit d’une période d’environ 2,3 milliards d’années au cours de laquelle l’oxygène libre dans l’atmosphère terrestre a soudainement augmenté, en raison de l’émergence évolutive des plantes et de la photosynthèse comme moyen de tirer de l’énergie du soleil. Les organismes devaient trouver des moyens de prévenir les dommages cellulaires causés par l’oxydation, et le sélénium, un puissant antioxydant, aurait été disponible. Mais les processus déjà existants pour incorporer les oligo-éléments dans les protéines n’ont peut-être pas fonctionné pour le sélénium, qui est extrêmement réactif.

« Nous savons que l’eEFSec possède un domaine unique qui lui permet d’interagir en toute sécurité avec la sélénocystéine », a déclaré Simonovic.