La formation d’une liaison covalente entre un acide gras et un acide aminé d’une chaîne peptidique conduit à « l’acylation » de la protéine, mécanisme découvert dans les années 1980.
Ces liaisons protéine-acide gras sont créées dans les cellules par des enzymes spécifiques (palmitoyltransférases, myristoyltransférases, O-acyltransférases) dont les caractéristiques et régulations restent souvent mal connues.
Les acides gras utilisés par les cellules pour acyler des protéines sont très majoritairement saturés. La palmitoylation (S-acylation) correspond à la formation d’une liaison thioester entre l’acide palmitique (C16:0) et la chaîne latérale d’une cystéine, la myristoylation N-terminale consiste en la formation d’une liaison amide entre l’acide myristique (C14:0) et la fonction amine d’une glycine N-terminale et l’octanoylation (O-acylation) fait référence à la liaison ester qui apparaît entre l’acide caprylique (ou octanoïque, C8:0) et la chaîne latérale d’une sérine. L’acylation concerne de très nombreuses protéines (enzymes, hormones, récepteurs, protéines impliquées dans la transduction des signaux, protéines de structure) et exerce une grande variété de fonctions dans les régulations cellulaires. La liaison de l’acide gras à une protéine change son hydrophobicité, régule son insertion dans la membrane, peut modifier son adressage subcellulaire ou encore agir sur la conformation, la stabilisation et les interactions entre protéines. La découverte progressive de nombreuses protéines acylées, dont la fonction est activée ou régulée par l’acylation, donne, donc, un nouvel intérêt fonctionnel à ces acides gras saturés. Le lien entre ces mécanismes moléculaires et l’origine des acides gras saturés (alimentaire, endogène) est finalement examiné et discuté.
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